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Aktiver Transport


Bacteriorhodopsin aus Halobacterium halobium
rot: Retinal
Für den Stoffaustausch durch zelluläre Membranen gibt es die klassische Einteilung in Diffusion, erleichterte Diffusion und aktiven Transport. Während Diffusion nur zu einem Konzentrationsausgleich zu beiden Seiten der Membran führt, also einem Konzentrationsgradienten folgt, wird bei aktivem Transport gegen einen Gradienten gepumpt. Aus thermodynamischen Gründen ist dazu eine Energiezufuhr nötig, die etwa durch Ausnutzung eines gegenläufigen Gradienten oder in Form von chemischer Energie zur Verfügung gestellt wird.

Je nach Nutzung der Energiequelle kann primärer von sekundärem Transport unterschieden werden. Bei primärem Transport wird die Energie direkt genutzt: Licht oder chemische Energie wird in elektrochemische Energie gewandelt, als elektrochemisches Potential der zu transportierenden Substanzen. Hierzu gehören photosynthetischer Elektronentransport, lichtabhängige Ionenpumpen, Redoxenergie-abhängige Atmungsketten, Transport-ATPasen und schließlich Natriumpumpen, die Decarboxylierungsenergie nutzen.

Bei sekundärem Transport stammt die elektrochemische Energie der zu transportierenden Substanz aus dem elektrochemischen Potentiel einer anderen, die im Transportvorgang (Symport oder Antiport) verbraucht wird.

In der Regel wird ein Molekül unverändert durch eine Membran geschleust. Bei der Gruppentranslokation erfolgt demgegenüber eine chemische Modifizierung. Diese Methode wird von Bakterien in Form des Phosphoenolpyruvat:Zucker Phosphotransferase-Systems (PTS) benutzt.

Transportsysteme für Nährstoffe sind zelleinwärts gerichtet, in allen prokaryotischen wie auch eukaryotischen Zellen kommen aber auch auswärtsgerichtete Systeme zur Entsorgung toxischer Substanzen vor, die z.T. eine Krankheitstherapie beeinträchtigen können (multidrug efflux systems). Spezielle Transportsysteme schützen Antibiotica- und Toxinproduzenten vor ihren eigenen Giften.

Von nur wenigen Transportproteinen sind die Strukturen bis zu atomarer Auflösung bekannt. Dazu gehören Rhodopsine, einige Komponenten von PTS-Systemen und bei Bakterien in Verbindung mit Transport-ATPasen vorkommende Bindeproteine. Bindeproteine existieren verankert an der Cytoplasmamembran Gram-positiver Bakterien und frei im Periplasma Gram-negativer Bakterien (Binding Protein Dependent transporter) und gehören zu der Superfamilie der ABC- (ATP Binding Cassette) Transporter. Zuckerspezifische Bindeproteine können bei der Bindung des Liganden erhebliche Konformationsänderungen erfahren, z. B. das Maltose-Bindeprotein aus E. coli:

MBPMBP/MaltoseMBP/Maltotriose
MBP ohne Substrat
Glu45   Tyr 341
Domäne I   Domäne II
MBP mit Maltose MBP mit Maltotriose

Als Beispiele werden hier die Bindeproteine für den Transport von Maltodextrinen und Quecksilber gezeigt, für Protonentransport ein Bakteriorhodopsin, Komponenten des Glucose-PTS aus E. coli und FhuA, das als Ausnahme in der äußeren Membran von E. coli als energieabhängiges Transportsystem für siderophorgebundenes Eisen, Antibiotica und Phagen-DNA sowie Colicine dient. Anklicken der Strukturbilder führt weiter.

Rhodopsin Rhodopsin HPr HPr EIIA EIIB EI EI MalE MalE MalE MerP FhuA FhuA OmpF OmpF LamB LamB PTS


Literatur:
R Krämer, Functional principles of solute transport systems: concepts and perspectives, Biochim. Biophys. Acta 1185 (1994) 1-34
HW van Veen & WN Konings, Drug efflux proteins in multidrug resistant bacteria, Biol. Chem. 378 (1997) 769-777
D Rentsch et al, Structure and function of plasma membrane amino acid, oligopeptide and sucrose transporters from higher plants, J. Membrane Biol. 162 (1998) 177-190





3-99 © Rolf Bergmann